Медицинский справочник
Главная страница | Добавить статью | Поиск | RSS

Здравствуйте, Guest

Поиск:

БУДЬТЕ ЗДОРОВЫ!
ПОИСК СРЕДСТВ ЛЕЧЕНИЯ:
Google- аптека

Энциклопедия врача рекомендует:


Строение белков


ЗАДАТЬ ВОПРОС ДОКТОРУ

ПОМОЩЬ СТУДЕНТАМ


|Версия для печати|

В живых клетках синтезируется множество молекул, среди которых главную роль, определяющую особенности структуры и функций данной клетки, играют полимерные макромолекулы — белки, нуклеиновые кис­лоты, углеводы.

В первую очередь специфические особенности строения и функциони­рования каждой клетки определяются набором синтезирующихся в ней белков. Белки — это полимеры, содержащие в своем составе всего 20 из нескольких сот известных в природе аминокислот. Пептидные связи со­единяют аминокислоты в структуру, называемую пептидной цепью белка.

Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру В результате молекулы боль­шинства белков имеют форму, близкую к шаровидной (глобулярные бел­ки). Молекулы некоторых белков образуют волокнистые структуры (фиб­риллярные белки).

На поверхности или в углублении трехмерной молекулы белков форми­руются участки, способные специфично соединяться с другими молеку­лами — лигандами. Эти участки связывания белков с лигандами определя­ют особенности функционирования индивидуальных белков.

В организме человека содержится около 50 000 индивидуальных белков. Каждый индивидуальный белок отличается от всех других индивидуаль­ных белков по структуре и функциям. Общее содержание белков в орга­низме взрослого человека равно примерно 15 кг.

1. Аминокислоты, входящие в белки. Пептидная связь. В состав белков входят 20 а-аминокислот, об­щая формула которых:

 

 
 
 
 
2. Аминокислоты различаются по строению, разме­рам, физико-химическим свойствам радикалов, при­
соединенных к ос-углеродному атому.
Функциональ­ ные группы аминокислот определяют особенности свойств разных а-аминокислот.
В а-аминокислотах можно выделить:
анионные группы:
 
 
катионные группы: 

 

NH2 полярные незаряженные группы:

-ОН, -CONH2, -SH; неполярные группы: — СН3, алифатические цепи, ароматические циклы.

Пролин в отличие от других 19 мономеров белков не аминокислота, а иминокислота, радикал в про-лине связан как с а-углеродным атомом, так и с аминогруппой.


 
 
 
 
 
 
 
Некоторые функциональные группы в радикалах аминокислот появляются после синтеза белка.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

 

 

 

 

3. Аминокислоты различаются по их растворимости
в воде.
Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидратироваться).

К гидрофильным относятся радикалы, содержа­щие анионные, катионные и полярные незаряжен­ные функциональные группы.

К гидрофобным относятся радикалы, содержащие метальные группы, алифатические цепи или циклы.

 

4. Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды, а-Карбоксильная группа одной амино­кислоты может реагировать с а-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи.

 

Пептидные цепи белков представляют собой по­липептиды, т.е. линейные полимеры а-аминокис­лот, соединенных пептидной связью (рис. 1. 1).

 


 

 

 

 

Рис. 1.1. Строение пептидной цепи.


 

Мономеры аминокислот, входящих в состав поли­пептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп —NH—СН—СО— на­зывается пептидным остовом.

Аминокислотный остаток, имеющий свободную ос-аминогруппу, называется N-концевым, а имею­щий свободную а-карбоксильную группу — С-кон-цевым.

Пептиды пишутся и читаются с N-конца.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с радикалом.

Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот. Сер—Ала—Глу—Гис и Гис—Глу—Ала— Сер — два разных пептида.Пептидные связи очень прочные, и для их хими­ческого неферментативного гидролиза требуются жесткие условия: высокие температура и давление, кислая среда и длительное время.

В живой клетке, где нет таких условий, пептид­ные связи могут разрываться с помощью протеоли-тических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами.

Наличие пептидных связей в белке можно опре­делить с помощью биуретовой реакции.

Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним а-углеродным атомом, а также между ос-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.

  см. еще в категории Строение, свойства и функции белков 

Популярное:

Энциклопедия врача - это интересно:


Добавьте свой комментарий:


При использовании материалов размещённых на сайте www.idoktor.info, активная ссылка на источник обязательна. Вся информация, используемая на данном сайте, представлена исключительно в ознакомительных и научных целях и не преследует никакой коммерческой выгоды, способствуя быстрейшему разъяснению вопросов в медицинской сфере. 18+ Данный сайт может содержать информацию, не предназначенную для лиц младше 18 лет.
Яндекс цитирования Rambler's Top100 Рейтинг@Mail.ru Яндекс.Метрика